Cómo se reúne la glicosilación en Golgi y las necesidades de transporte: el complejo COG.

La glicosilación de proteínas es una de las funciones principales de biosíntesis que ocurren en el retículo endoplásmico (RE) y los compartimentos de Golgi. Se requiere un número asombroso de enzimas, chaperonas, lectinas y transportadores, cuyas acciones aseguran de forma precisa la fidelidad de las estructuras de glicanos.

En los últimos 30 años, los glicobiólogos han asegurado que las estructuras de glicano no son meros elementos decorativos, sino que realizan funciones celulares cruciales. Esto se demuestra absolutamente en un grupo de trastornos hereditarios humanos de la glicosilación (CDG), en su mayoría graves. Hasta la fecha se han definido genéticamente muchos tipos de CDG y la mayoría de las veces los defectos afectan la biosíntesis, la transferencia y la remodelación de N-glicanos. Recientemente, la identificación de varios tipos de CDG causada por deficiencias en el complejo oligomérico conservado de Golgi (COG), un complejo que participa en el tráfico vesicular de Golgi, amplió el campo de los CDG, pero también trajo nuevos puntos de vista en la glicosilación. Los mecanismos moleculares que subyacen en la compleja vía de la N-glicosilación en el aparato de Golgi son poco comprendidos. La disponibilidad de los pacientes CDG con deficiencia de COG y de células de estos pacientes, ofrece una nueva manera de estudiar cómo COG, y sus diferentes subunidades, podrían influir en el mecanismo y la localización de N-glicosilación del aparato de Golgi.

Esta revisión resume los hallazgos recientes en la implicación de COG en la glicosilación en el Golgi. Se destaca la necesidad de un dinámico y afinado equilibrio entre el tráfico anterógrado y retrógrado para la correcta localización de las enzimas de Golgi para asegurar la maduración progresiva de las cadenas de N-glicanos.